Nagalambika Prasad

A beta-galactosidase, vulgarmente designada por lactase, uma das enzimas mais importantes utilizadas no processamento de produtos l cteos; catalisa a hidr lise da lactose nos seus monossac ridos constituintes, a glucose e a galactose. A enzima foi purificada a partir da enzima bruta utilizando precipita o de sulfato de am nio, di lise, cromatografia de troca i nica utilizando DEAE celulose, cromatografia de troca i nica e cromatografia de filtra o em gel. A massa molecular da β-galactosidase foi estimada por gel de dodecil sulfato de s dio PAGE com uma massa molecular de aproximadamente 45 kDa a 55kDa. A temperatura e o pH ptimos para a atividade desta beta-galactosidase foram 40 C e pH 8,0, respetivamente. Os resultados sugerem que esta enzima pode ser adequada tanto para a hidr lise da lactose como para a produ o de galacto-oligossac ridos no processamento do leite.

La beta-galattosidasi, comunemente chiamata lattasi, uno degli enzimi pi importanti utilizzati nella lavorazione dei prodotti lattiero-caseari; catalizza l'idrolisi del lattosio nei suoi monosaccaridi costitutivi, glucosio e galattosio. L'enzima stato purificato dall'enzima grezzo mediante precipitazione con solfato di ammonio, dialisi, cromatografia a scambio ionico con cellulosa DEAE, cromatografia a scambio ionico e cromatografia per gel filtrazione. La massa molecolare della β-galattosidasi stata stimata mediante gel di sodio dodecil-solfato- PAGE con una massa molecolare compresa tra circa 45 kDa e 55kDa. La temperatura e il pH ottimali per l'attivit di questa beta-galattosidasi erano rispettivamente 40 C e pH 8,0. I risultati suggeriscono che questo enzima pu essere adatto sia all'idrolisi del lattosio sia alla produzione di galatto-oligosaccaridi nella lavorazione del latte.

Beta-Galaktosidase, gemeinhin als Laktase bezeichnet, ist eines der wichtigsten Enzyme in der Milchverarbeitung; sie katalysiert die Hydrolyse von Laktose in ihre Monosaccharide Glukose und Galaktose. Das Enzym wurde aus dem Rohenzym durch Ammoniumsulfatf llung, Dialyse, Ionenaustauschchromatographie mit DEAE-Zellulose, Ionenaustauschchromatographie und Gelfiltrationschromatographie gereinigt. Die molekulare Masse der β-Galaktosidase wurde durch Natriumdodecylsulfat-PAGE-Gel mit einer Molekularmasse von etwa 45 kDa bis 55 kDa gesch tzt. Die optimale Temperatur und der optimale pH-Wert f r diese Beta-Galaktosidase-Aktivit t lagen bei 40 C bzw. pH 8,0. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass dieses Enzym sowohl f r die Hydrolyse von Laktose als auch f r die Herstellung von Galakto-Oligosacchariden bei der Milchverarbeitung geeignet sein k nnte.

La b ta-galactosidase, commun ment appel e lactase, est l'une des enzymes les plus importantes utilis es dans la transformation des produits laitiers; elle catalyse l'hydrolyse du lactose en ses monosaccharides constitutifs, le glucose et le galactose. L'enzyme a t purifi e partir de l'enzyme brute par pr cipitation au sulfate d'ammonium, dialyse, chromatographie d' change d'ions utilisant la cellulose DEAE, chromatographie d' change d'ions et chromatographie de filtration sur gel. La masse mol culaire de la β-galactosidase, estim e par le gel de dod cyl sulfate de sodium PAGE, est d'environ 45 kDa 55 kDa. La temp rature et le pH optimaux pour l'activit de cette b ta-galactosidase taient respectivement de 40 C et de pH 8,0. Les r sultats sugg rent que cette enzyme peut tre utilis e la fois pour l'hydrolyse du lactose et la production de galacto-oligosaccharides dans la transformation du lait.

Poly hydroxyl butyrate (PHB) can be used as an effective thermoplastic, and has many characteristics similar to those of standard commercial plastics like polypropylene. PHB- based plastic substitutes are less flexible than traditional plastics; they are completely biodegradable and leave behind no residue. The present study deals with the isolation, screening, production and extraction of Polyhydroxy butyrate from bacillus species. And characterization of biopolymer (PHB) producing bacteria from different soil sample in and around the Bangalore. Out of a total of 3 isolated strains one strain was selected for PHB production in different conditions like incubation temperature and time. The bacteria were screened by morphological and biochemical characteristics as Bacillus species. The bacteria were further identified by Sudan black- B staining and molecular characterization. Regarding incubation time, temperature, pH, and inoculum size optimum PHB production conditions were 48hour 30 C and 7.0, size1, respectively. The present study provides the useful industrial production of PHB, a fast-emerging alternative of non-biodegradable plastics.

La famiglia degli enzimi ligninolitici extracellulari comprende tipicamente le laccasi perossidasi della lignina, le perossidasi del manganese, le perossidasi versatili e altri enzimi accessori. Di questi enzimi si ritiene che la MnP svolga il ruolo pi cruciale nella degradazione della lignina. La manganese perossidasi, enzima ubiquitario tra i funghi ligninolitici, un enzima extracellulare contenente eme noto per catalizzare l'ossidazione di Mn2+ a Mn3+ in una reazione che richiede un chelante di manganese appropriato. Questo enzima catalizza l'ossidazione di Mn2+ a Mn3+, che a sua volta pu ossidare una variet di substrati fenolici, compresi i composti modello della lignina 3 funghi sono stati isolati da campioni di terreno provenienti da diverse regioni di Bangalore. I ceppi fungini isolati sono stati sottoposti a screening per la produzione di manganese perossidasi mediante saggio su piastra. Aspergillus sps VV01 stato selezionato come miglior produttore di manganese perossidasi.

Die Familie der extrazellul ren ligninolytischen Enzyme umfasst in der Regel Ligninperoxidasen, Laccasen, Manganperoxidasen, vielseitige Peroxidasen und andere akzessorische Enzyme. Von diesen Enzymen spielt die MnP vermutlich die wichtigste Rolle beim Ligninabbau. Manganperoxidase, ein ubiquit res Enzym unter ligninolytischen Pilzen, ist ein extrazellul res, h mhaltiges Enzym, von dem bekannt ist, dass es die Oxidation von Mn2+ zu Mn3+ in einer Reaktion katalysiert, die einen geeigneten Manganchelator erfordert. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von Mn2+ zu Mn3+, das wiederum eine Vielzahl von phenolischen Substraten oxidieren kann, darunter Lignin-Modellverbindungen. 3 Pilze wurden aus Bodenproben aus verschiedenen Regionen in Bangalore isoliert. Die isolierten Pilzst mme wurden mittels Plattentest auf die Produktion von Manganperoxidase untersucht. Aspergillus sps VV01 wurde als bester Manganperoxidase-Produzent ausgew hlt.